Los aminoácidos y la
estructura primaria de las proteínas
El estudio de las proteínas ha
ocupado a los bioquímicos durante más de un siglo. Comprender las
composiciones, formas tridimensionales y actividades químicas de estas biomoléculas
puede ser la clave para acometer algunos de los desafíos científicos más
apremiantes.
Hay muchas clases distintas de
proteínas. La lista que sigue, aunque incompleta, contiene la mayor parte de
las funciones biológicas importantes de las proteínas.
2. Algunas proteínas se unen con
otras moléculas para su almacenamiento y transporte. Por ejemplo, la mioglobina
se enlaza con el oxígeno en las células de los músculos esquelético y cardiaco,
mientras que la hemoglobina se une y transporta al O2 y al CO2 en los glóbulos
rojos.
3. Algunas proteínas, como la
tubulina, actina y colágena, proporcionan soporte y forma a las células, y en
consecuencia a los tejidos y los organismos.
4. Los conjuntos de proteínas
pueden efectuar trabajo mecánico, como el movimiento de flagelos, la separación
de cromosomas en la mitosis y la contracción de los músculos.
5. Muchas proteínas desempeñan un
papel en la descodificación de la información celular. Algunas intervienen en
la traducción, mientras que otras juegan un papel en la regulación de la
expresión genética al unirse a los ácidos nucleicos.
6. Algunas proteínas son hormonas
que regulan las actividades bioquímicas en las células o los tejidos blancos;
otras proteínas sirven como receptores de las hormonas.
7. Algunas proteínas desarrollan
funciones muy especializadas. Por ejemplo, los anticuerpos defienden a los
vertebrados contra infecciones bacterianas y víricas, y las toxinas, que
producen algunas bacterias, matan organismos mayores.
Se dará inicio al estudio de las
proteínas —que también se llaman polipéptidos—explorando las estructuras y
propiedades químicas de sus aminoácidos componentes. En también
se describe la purificación, análisis y secuenciación de polipéptidos.
En 19 de los 20 aminoácidos que
se usan en la biosíntesis de proteínas, el átomo de carbono a es quiral, o
asimétrico, porque tiene cuatro grupos diferentes unidos a él. La excepción es
la glicina, cuyo grupo R sólo es un átomo de hidrógeno (la molécula no es quiral,
porque el átomo de carbono a está unida a dos átomos idénticos de hidrógeno).
Los 19 aminoácidos quirales
pueden, en consecuencia, existir como estereoisómeros. Los estereoisómeros son
compuestos que tienen la misma fórmula molecular, pero difieren en el orden o
configuración de sus átomos en el espacio. Los dos estereoisómeros son moléculas
distintas que no se pueden interconvertir con facilidad entre sí ya que un cambio
de configuración requiere romper uno o más enlaces. Los estereoisómeros de aminoácidos
no son imágenes especulares (es decir, imágenes en espejo) superponibles; a
dichos estereoisómeros se les llama enantiómeros.
Estructuras de los 20
aminoácidos comunes
Ejemplos de fármacos :la glutamina es un aminoácido
La Glutamine Powder AMIX™, glutamina 100% de grado farmacéutico, es un aminoácido considerado no esencial ya que normalmente es sintetizado en el organismo a partir de otros aminoácidos. La glutamina es uno de los aminoácidos mas abundantes en la masa muscular puede llegar hasta un 60%. Se considera un aminoácido condiciona por su gran importancia, ya que el organismo incrementa su cantidad ante situaciones como: · Estrés prolongado
· Entrenamientos intensos
· Recuperación de lesiones
Favorece la hidratación celular produciendo la retención de agua dentro de la célula que potencia el desarrollo de los procesos anabólicos. Reduce el catabolismoy causa una expansión del tamaño celular que mejora la producción de fuerza ya que aumenta la superficie de contacto entre las fibras que al contraerse se empujan entre si creando un impulso que mejora la transmisión de las fuerzas generadas por las fibras musculares.
La glutamina es el aminoácido con mayor capacidad de generar glucosa y glicógeno, a nivel hepático lo cual es de gran importancia en los procesos de recuperación. También estimula la producción de hormona del crecimiento (GH) y constituye un substrato esencial para mantener la actividad antioxidante de todas las células del organismo.
Beneficios:
Aumenta la recuperación muscular
Retrasa la fatiga
Aumenta la fuerza
Estimula la hormona del crecimiento
Actúa como antioxidante
Aumenta la masa muscular
Es un relente anticatabólico
Toma:
5 cápsulas 2 veces al día
Formato:
Envase de 360 cápsulas
Información nutricional:
fármaco :la metionina es un aminoácido esencial .
L-Metionina de NutriOne Nutrition & Health contiene 500 mg del aminoácido esencial L-metionina por cápsula, un aminoácido con efecto antioxidante y con efecto lipotrópico.
L-Metionina se ha diseñado con la nueva tecnología V-One caps que utiliza unas cápsulas 100% vegetales aptas para veganos y libres de gluten, trigo y lácteos.
Principales beneficios de L-Metionina de NutriOne:
- Aminoácido esencial en la alimentación humana.
- Tiene un efecto antioxidante.
- Importante efecto lipotrópico.
- Contribuye a la mejora del estado anímico.
- Disminuye la acumulación de metales pesados.
- Ayuda a evitar la acumulación del colesterol.
- Útil en el tratamiento de la depresión.
La metionina es un aminoácido azufrado y esencial en la alimentación humana. Tiene su propia vía metabólica, por la cual es capaz de formar otros compuestos de gran importancia biológica: S-adenosil-metionina (SAM), otros aminoácidos (cisteína, homocisteina, cistationina y taurina) y antioxidantes (glutatión).
La SAM se forma en el primer paso de la degradación de la metionina, por la acción de la enzima metionina adenosil-transferasa (MAT). La SAM es un importante dador de grupos metilo, necesarios para la formación de compuestos esenciales para el organismo, entre los que destacan los fosfolípidos, fosfatidilcolina y esfingomielina. Además, la SAM es indispensable para regular el metabolismo de los aminoácidos azufrados y con ello, el metabolismo de las vitaminas B12 y folato.
La metionina ayuda en la degradación de las grasas y por lo tanto previene la acumulación de grasa en las arterias, además es un agente lipotrópico, o sea una sustancia química que ayuda al hígado a procesar las grasas (lípidos). Otros agentes lipotrópicos incluyen a la colina, inositol, y betaína (trimetilglicina), todos los cuales ayudan a prevenir la acumulación de grasa en el hígado y por lo tanto asegurar el funcionamiento normal del hígado, que es esencial para la eliminación de las toxinas del organismo.
La metionina es esencial en el tratamiento de la depresión, ayuda a disminuir la acumulación de metales pesados, de colesterol. Es importante para conseguir un buen rendimiento muscular (disminuye la debilidad muscular y transporta la grasa del cuerpo hasta las células transformándola en energía).
Ionización de los aminoácidos
Las propiedades físicas de los
aminoácidos reciben influencias de los estados iónicos de los grupos
a-carboxilo y a-amino y de todos los grupos ionizables que haya en las cadenas
laterales. Cada grupo ionizable guarda relación con un valor específico de pKa,
que corresponde al pH al que son iguales las concentraciones de las formas
protonada y no protonada.
Unión de aminoácidos por enlaces
peptídicos en las proteínas
La secuencia lineal de aminoácidos en una
cadena polipeptídica se llama estructura primaria de una proteína. A los
niveles más altos de estructura se les llaman estructura secundaria, terciaria
y cuaternaria. La estructura de las proteínas se describirá con más detalle en
el siguiente capítulo, pero es importante comprender los enlaces peptídicos. El
enlace que se forma entre los aminoácidos es un enlace de amida y se llama enlace
peptídico, o enlace de péptido. Esta unión se puede concebir como el resultado
de una condensación simple del grupo carboxilo a de un aminoácido con el grupo
amino a del otro.
Para describir la secuencia de
residuos de aminoácidos en péptidos y polipéptidos se usan tanto las
abreviaturas normales de tres letras de los aminoácidos (por ejemplo, Gly-Arg-Phe-Ala-Lys)
como las abreviaturas de una letra (como GRFAK). Es importante conocer ambos
sistemas de abreviatura. Los términos dipéptido, tripéptido, oligopéptido y polipéptido
indican cadenas de dos, tres, varios (hasta unos 20) y muchos (por lo general más
de 20) residuos de aminoácido, respectivamente. Un dipéptido contiene un enlace
peptídico, un tripéptido contiene dos enlaces peptídicos, etc. Por regla
general, cada cadena de péptido, sea cual fuere su longitud, posee un grupo
a-amino libre y un grupo a-carboxilo libre.
La mayor parte de las cargas
iónicas asociadas a una molécula de proteína se deben a las cadenas laterales
de los aminoácidos componentes. Ello significa que la solubilidad y las
propiedades iónicas de una proteína están determinadas en gran parte por su composición
de aminoácidos. Además, las cadenas laterales de los residuos interaccionan y
esas interacciones contribuyen a determinar la forma tridimensional y la
estabilidad de una molécula de proteína.
Determinación de la secuencia de
los residuos de aminoácido
Cuando una proteína contiene uno
o más residuos de cistina se deben romper los puentes disulfuro para permitir
la liberación de los residuos de cisteína como PTH-aminoácidos, durante los
ciclos adecuados de la degradación de Edman.
Procedimiento de degradación de
Edman.El residuo N-terminal de una cadena polipeptídica reacciona con fenilisotiocianato
y forma un feniltiocarbamoíl-péptido. Al tratar este derivado con ácido
trifluoroacético (F3CCOOH) se libera un derivado de anilinotiazolinona del
residuo de aminoácido N-terminal. La anilinotiazolinona se extrae y trata con
ácido acuoso, con lo que el derivado se reordena y forma un derivado estable de
feniltiohidantoína, que entonces se puede identificar por cromatografía. El resto
de la cadena polipeptídica, cuyo nuevo residuo N-terminal se encontraba en el
paso previo en la segunda posición, se sujeta al siguiente ciclo de degradación
de Edman.Estrategias de secuenciación de proteínas
La mayor parte de las proteínas
contiene demasiados residuos para poder secuenciarse por completo con el
proceso de degradación de Edman sólo a partir del N-terminal. Por consiguiente,
se usan enzimas denominadas proteasas que catalizan selectivamente la hidrólisis
de los enlaces peptídicos en las proteínas, o ciertos reactivos químicos para romper
en forma selectiva algunos de los enlaces peptídicos de una proteína. Los
péptidos menores que se forman se aíslan y se someten a la secuenciación por el
procedimiento de degradación de Edman.
Escisión y secuenciación de un
oligopéptido. a) Con tripsina se cataliza el rompimiento de péptidos en el lado
carbonílico de los residuos básicos arginina y lisina. b) Con quimotripsina se
cataliza el rompimiento de péptidos en el lado carbonílico de residuos sin
carga, con cadenas laterales aromáticas o hidrofóbicas voluminosas, como
fenilalanina, tirosina y triptófano.
c) Mediante el procedimiento de
degradación de Edman se determina la secuencia de cada fragmento (indicado en
los cuadros) y entonces alineando las secuencias iguales de fragmentos que se
traslapan se puede determinar el orden de los fragmentos y con ello deducir la
secuencia de todo el oligopéptido.
Muy bien estructurado y fácil secuencia experimental donde se profundiza sin perderse sino al contrario la trama es extraordinaria,felicidades
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