Proteínas: Estructura tridimensional y función

En el tema de   los aminoácidos y la estructura primaria de las proteínas    se planteó que es posible describir a una proteína como una cadena de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos en una secuencia específica.Sin embargo, las cadenas polipeptídicas no sólo son lineales sino que también están dobladas en formas compactas que contienen espirales, regiones en zigzag, giros y asas.

Una conformación es un ordenamiento espacial de átomos que depende de la rotación de uno o varios enlaces. La conformación de una molécula, como la de una proteína, puede cambiar sin que los enlaces covalentes se rompan, mientras que las diversas configuraciones de una molécula sólo se pueden cambiar si se rompen y vuelven a unir enlaces covalentes. (Recuérdese que las formas L y D de los aminoácidos representan configuraciones diferentes). Ya que cada residuo de aminoácido tiene varias conformaciones posibles y dado que hay numerosos residuos en una proteína, cada proteína ofrece una cantidad astronómica de configuraciones potenciales. Una proteína puede ser una sola cadena polipeptídica o puede estar formada por varias de esas cadenas unidas entre sí por interacciones débiles.

El estudio de grandes conjuntos de proteínas, como el de todo el complemento de proteínas producidas por una célula, es parte de un campo emergente llamado proteómica. Las proteínas tienen diversas formas. Muchas son macromoléculas aproximadamente esféricas, hidrosolubles y compactas cuyas cadenas polipeptídicas están dobladas de manera apretada. Esas proteínas globulares tienen un interior hidrofóbico y una superficie hidrofílica, en forma característica. Poseen penetraciones o fisuras que reconocen en forma específica a otros compuestos y se unen a ellos en forma transitoria.

Hay cuatro niveles de estructura de las proteínas

Niveles estructurales de proteínas. a) La

secuencia lineal de aminoácidos define la estructura primaria. b) La estructura secundaria consiste en regiones de conformaciones repetitivas periódicas de la cadena de péptidos,como hélices a y láminas b. c) La estructura terciaria describe la forma de la cadena de polipéptidos totalmente plegada.El ejemplo que se muestra tiene dos dominios.d) La estructura cuaternaria se refiere al ordenamiento de dos o más cadenas de polipéptido en una molécula de subunidades múltiples.

Plegado de proteínas y estabilidad

Se cree que a medida que una proteína se pliega, el primer par de interacciones inicia otras interacciones que contribuyen al alineamiento de grupos. Este proceso se llama cooperativida de plegamiento y representa el fenómeno por el que la formación de una parte de una estructura causa la formación de las partes restantes. Conforme la proteína inicia su plegamiento adopta energías cada vez menores y comienza a caer en el pozo de energía El plegado y la estabilización de las proteínas dependen de varias fuerzas no covalentes, como el efecto hidrofóbico, los puentes de hidrógeno, las interacciones de van der Waals y las interacciones entre cargas. Aunque las interacciones no covalentes son débiles en lo individual, en lo colectivo determinan la estabilidad de las conformaciones nativas de las proteínas. 

La debilidad de cada interacción no covalente suministra la elasticidad y flexibilidad necesarias para que las proteínas sufran cambios pequeños de conformación. (Los puentes de disulfuro covalentes también contribuyen a la estabilidad de ciertas proteínas.)

En el resto de esta sección se examinan las fuerzas que estabilizan la estructura de las proteínas y el papel de los chaperones en el plegamiento de las proteínas.

A. El efecto hidrofóbico

Las proteínas son más estables en agua cuando sus cadenas laterales hidrofóbicas se agrupan en el interior de la proteína y no quedan expuestas al medio acuoso en la superficie.Como las moléculas de agua interaccionan con más fuerza entre sí que con las cadenas laterales no polares de una proteína, estas cadenas son impulsadas a vincularse entre sí, lo cual determina que la cadena polipeptídica se colapse y forme un glóbulo fundido más compacto.

B. Puentes de hidrógeno

Los puentes de hidrógeno contribuyen a la cooperatividad del plegamiento y ayudan a estabilizar las conformaciones nativas de las proteínas. Los primeros puentes de hidrógeno son los que se forman en las hélices a, las láminas b y los giros, y forman regiones definidas de la estructura secundaria. La estructura nativa final contiene también puentes de hidrógeno entre la columna vertebral del polipéptido y el agua, entre aquélla y las cadenas laterales polares, entre dos cadenas laterales polares y entre éstas y el agua.

C. Interacciones de van der Waals e interacciones entre cargas. Los contactos de van der Waals entre cadenas laterales no polares también contribuyen a la estabilidad de las proteínas. Es difícil determinar el grado de estabilización debido a interacciones optimizadas de van der Waals.

D. Los chaperones moleculares colaboran en el plegamiento de las proteínas

Los chaperones aumentan la velocidad de plegamiento correcto de algunas proteínas al unir polipéptidos recién sintetizados antes que se doblen por completo. Evitan la formación de intermediarios mal doblados que puedan atrapar al polipéptido en una forma aberrante. También los chaperones pueden unirse a subunidades de proteína sin ensamblar para evitar que se agreguen en forma incorrecta y se precipiten antes de ser ensambladas para formar una proteína completa de múltiples subunidades.

Estructuras de la mioglobina y la hemoglobina

Como la mayor parte de las proteínas, la mioglobina (Mb) y la hemoglobina (Hb), una proteína relacionada, desempeñan sus funciones biológicas al unirse en forma selectiva y reversible a otras moléculas —en este caso, al oxígeno molecular (O2). La mioglobina es una proteína monomérica relativamente pequeña que facilita la difusión del oxígeno en los vertebrados. Es la responsable de suministrar oxígeno a los tejidos musculares en los reptiles, aves y mamíferos. La hemoglobina es una proteína tetramérica mayor que transporta el oxígeno en la sangre.

La colágena, una proteína fibrosa

Es por eso que en el caso de medicamentos proteicos, la 

industria farmacéutica ha optado por el camino de la

 ingeniería genética o metodología del ADN recombinante.

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