Propiedades de las enzimas

Las enzimas son catalizadores biológicos selectivos de una eficiencia extraordinaria.

Un catalizador es una sustancia que acelera la llegada a un equilibrio. Un catalizador puede cambiar en forma temporal durante la reacción, pero no cambia en el proceso general, porque se recicla para participar en varias reacciones. las enzimas actúan como catalizadores.

Estas enzimas catalizan las reacciones de las rutas metabólicas centrales, necesarias para mantener la vida.

El papel principal de las enzimas es aumentar las velocidades de las  reacciones. En forma típica, las reacciones catalizadas por las enzimas son de 10³ a 10²⁰ veces más rápidas que las mismas sin catalizar.

Entonces podemos generalizar las propiedades de las enzimas:

AUMENTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

–De 10³ to 10²⁰veces vs sin enzima.

–Aún más rápido que los catalizadores químicos.

•CONDICIONES DE REACCIÓN

–Temperatura 25-40 ^oC (algunas hasta 75 ^oC)

–pH neutro (5-9), la mayoría 6.5 –7.5

–Presión atmosférica normal

•CAPACIDAD DE REGULACIÓN

–Por concentración de sustrato

–Por concentración de enzima

–Por inhibidores competitivos (semejantes al sustrato)

–Por inhibidores no competitivos (modificación covalente de la enzima)

–Por regulación alostérica

•ALTA ESPECIFICIDAD DE REACCIÓN

–Interacción estereoespecífica con el sustrato

–No hay productos colaterales

Las cuatro propiedades principales de las enzimas: 1) pueden desempeñarse como catalizadores, 2) catalizan reacciones muy específicas, 3) pueden acoplar reacciones y 4) su actividad puede ser regulada.

Hay dos características importantes en la catálisis

1.-Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción sin verse alteradas en el proceso, no se modificanen su actuación: E + S--------ES-------------E + P

2.-Las enzimas no modifican la constante de equilibrio  de la reacción.

Un comité de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBMB, de International Union of Biochemistry and Molecular Biology) mantiene un esquema de clasificación que asigna categorías a las enzimas de acuerdo con la clase general de reacción química orgánica que es catalizada. Las seis categorías son: oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas.

EL NOMBRE SISTEMÁTICO DE UN ENZIMA:

Consta actualmente de 3 partes:

•el sustrato preferente

•el tipo de reacción realizada

•terminación "asa"

Ejemplo: Identificación EC 5.3.1.1.

Nombre sistemático Triosa fosfato isomerasa

Donde: EC 5.3.1.1.

 - EC: enzima clasificación

- Primer digito representa la clase

- Segundo digito significa la subclase

- Tercer digito es la subsubclase o subgrupo

Factores que afectan la actividad de la Enzima

•pH            •Temperatura        •[Enzima]

•[Sustrato]       •Inhibidores

CINÉTICA ENZIMÁTICA

TEORÍAS PROPUESTAS PARA EXPLICAR LA ACCIÓN ENZIMÁTICA

1894 Fischer propuso la hipótesis de la llave-cerradura

1958 Koshland propuso el modelo del ajuste inducido

Las reacciones enzimáticas se ajustan a dos tipos de cinéticas, que son:

•Hipérbolas rectangulares: enzimas que 

siguen la cinética de Michaelis-Menten

•Sigmoidales: enzimas alostéricas que muestran fenómenos de cooperatividad

Los tipos básicos de inhibición reversible son:

En la inhibición competitiva, el inhibidor sólo se puede unir a moléculas de enzima libre que no estén unidas a sustrato alguno.

Cuando un inhibidor competitivo se une con una molécula de enzima, una molécula de sustrato no puede unirse a esa molécula de enzima. Al revés, la unión de sustrato y una molécula de enzima evita el enlazamiento de un inhibidor. En otras palabras, S e I compiten por unirse a la molécula de enzima.

En la inhibición acompetitiva disminuye la Vmáx (aumenta 1/Vmáx) por conversión de algunas moléculas de E en la forma inactiva ESI. Ya que es el complejo ES el que se enlaza con I y la disminución de Vmáx no se revierte por la adición de más sustrato.

También, los inhibidores acompetitivos hacen descender la Km (vista como un aumento del valor absoluto de 1/Km en una gráfica de doble recíproco) ya que los equilibrios de formación de ES y de ESI son desplazados hacia los complejos, por la unión de I.

 Inhibición no competitiva

Los inhibidores no competitivos se pueden unir a la E o al ES y formar complejos inactivos EI o ESI, respectivamente.

Esos inhibidores no son análogos del sustrato y no se enlazan en el mismo sitio que el S. El caso clásico de inhibición no competitiva se caracteriza por una disminución aparente de Vmáx (1/Vmáx parece aumentar) sin cambiar de la Km.

Un inhibidor enzimático irreversible forma un enlace covalente estable con una molécula de enzima y elimina así las moléculas del sitio activo en la población enzimática. Típicamente, la inhibición irreversible ocurre por alquilación o acilación de la cadena lateral de un residuo de aminoácido en el sitio activo.

 

Enzimas alostéricas

Las enzimas alostéricas son enzimas cuyas propiedades son afectadas por cambios en la estructura. Los cambios estructurales son ocasionados por interacción con moléculas pequeñas. 

Las acciones farmacológicas de diversos fármacos dependen en realidad de la interacción enzima-fármaco, ejemplos: inhibidores de MAO, alopurinol, aspirina. Por lo tanto, un conocimiento de las enzimas y sus propiedades y sus propiedades es de suma importancia para el farmacéutico con el fin de comprender el mecanismo de acción de los medicamentos.

Además, las enzimas tienen importancia tanto en el diagnóstico como en el tratamiento de enfermedades.

ejemplo

Pancreolipasa

Panzytrat Ok ® contiene pancreatina (mezcla de enzimas pancreáticas), para el tratamiento de los trastornos de la digestión debido a una insuficiencia exocrina del páncreas.

Panzytrat Ok ® es un moderno medicamento que sigue el principio de la dosis de unidades múltiples. Al contrario de la dosis de unidad única (tabletas o grageas), una cuchara dosificadora se compone de muchas microtabletas gastrorresistentes que están recubiertas por una capa de gelatina dura, absolutamente idénticas en tamaño, forma, grosor y contenido.

Panzytrat Ok ® luego de la administración de las microtabletas se mezclan con el contenido gástrico y llegan al duodeno donde ejercen su acción; de este modo se logra la disponibilidad casi fisiológica de las enzimas pancreáticas digestivas, especialmente de lipasa, a nivel del intestino delgado.

DESCRIPCION

La pancreatina es un extracto de las glándulas pancreáticas porcinas que contiene múltiples enzimas, en particular lipasas, proteasas y amilasas. Se utiliza en el tratamiento de la insuficiencia pancreática.

Mecanismo de acción: Las enzimas pancreáticas de la pancreatina catalizan la hidrólisis de las grasas de los ácidos grasos monoglicéridos, glicerol ylibres, proteínas en péptidos y aminoácidos, y los almidones en dextrinas y azúcares de cadena corta, tales como maltosa y maltriosa en el duodeno y el intestino delgado proximal, actuando de este modo como las enzimas digestivas fisiológicamente secretada por el páncreas.

Farmacocinética: las enzimas pancreáticas de la pancreatina están recubiertas por una cubierta entérica para reducir al máximo la destrucción o inactivación de las mismas por los ácidos gástricos. La pancrelipasa está diseñada para liberar la mayoría de las enzimas a un pH aproximado de 5.5 o mayor. Las enzimas pancreáticas no son absorbidos desde el tracto gastrointestinal en cantidades apreciables y ejercen sus efectos localmente en el intestino.

La bromelaina es extraída de la planta y del fruto de la piña tropical. La Bromelaina es una proteasa que se emplea en las industrias alimentaria y farmacéutica. La bromelaína de los frutos es una proteasa ácida, su intensa actividad proteolítica no se modifica en zonas de pH entre 3 y 8. Esta biomolécula se utiliza en las industrias alimentarias en varios procesos proteolíticos, (por ejemplo como ablandadora de carnes), complemento alimenticio y en la industria farmacéutica.

 La Bromelaìna gracias a su actividad proteolitica ayuda a digerir las proteínas descomponiéndolas en aminoácidos. Las enzimas proteolíticas ayudan a la digestión de los alimentos evitando la pesadez de estómago y ayudando al tratamiento de la pancreatitis. Además de las propiedades digestivas atribuidas a la bromelina se le conocen propiedadesantiinflamatorias, antiedematosas, antitrombóticas, anticancerígenas y fibrinolíticas.

Se cree que cuando se ingiere con el estómago vacío actúan sus propiedades como agente antiinflamatorio. Con respecto a la actividad antiinflamatoria de la Bromelaína, según los servicios de salud de la Biblioteca Nacional de Medicina y los Institutos Nacionales de Salud de los EE.UU, sólo existen evidencias científicas significativas sobre los procesos inflamatorios contra la sinusitis.

Propiedades:

• Anti-inflamatoria
• Proteolítica
• Ayuda a la digestión de las proteinas